Tropomiosina e Cálcio: O Interruptor Molecular para a Contração do Músculo Esquelético

A contração do músculo esquelético é governada pelo mecanismo de bloqueio estérico do filamento fino.

Estado de Repouso (Relaxado)

• Tropomiosina (dímero de hélice-alfa enrolada) fica na ranhura dos filamentos de actina.
• Ela bloqueia fisicamente os sítios de ligação da miosina na actina.
• Complexo de troponina (TnT, TnI, TnC) ancora a tropomiosina.

Ativação (Contração)

1. Potencial de ação → despolarização do T-túbulo → mudança conformacional do DHPR (canal de Ca²⁺ tipo L).
2. RyR1 (receptor de rianodina) no retículo sarcoplasmático (RS) se abre → liberação de Ca²⁺.
3. Ca²⁺ liga ao troponina C (TnC) (4 sítios de ligação).
4. TnC-Ca²⁺ induz mudança conformacional na troponina → tropomiosina muda de posição (rotação azimutal).
5. Sítios de ligação da miosina na actina expostos.
6. Cabeças de miosina se ligam → ciclismo de ponte cruzada → filamento deslizante → contração.

Relaxamento

• Bomba SERCA sequestra Ca²⁺ de volta ao RS (dependente de ATP).
• Ca²⁺ dissocia da TnC.
• Tropomiosina retorna à posição de bloqueio.
• Pontes cruzadas se desligam.

Resumo das Proteínas-chave

Este interruptor Ca²⁺-troponina-tropomiosina garante contração apenas quando eletricamente desencadeado—prevenindo ativação espontânea.