casa |  | Saúde e Doença >  | Saúde Pública e Segurança | Pesquisa Médica

Estrutura da Tripsina: Enzima Digestiva, Especificidade e Inibidores

Fatos Básicos

Tripsina: enzima (protease/proteinase) que degrada proteínas dietéticas em peptídeos e aminoácidos. Digestão começa no estômago, continua no intestino delgado (pH ~8, alcalino, ideal para enzimas). A 5°C, tripsina (pó seco) é estável por anos.

Origem e Semelhança com Quimotripsina

Produzida pelo pâncreas. Muito similar em estrutura, composição química e mecanismo à quimotripsina (principal protease pancreática). Ambas contêm resíduos de histidina (aminoácido essencial) e serina (composto orgânico) nos sítios ativos.

Estrutura e Ativação

Formada por clivagem do precursor inativo tripsinogênio (enzima pancreática). Ativada por clivagem proteolítica limitada em única ligação peptídica, catalisada por várias enzimas (proteases de mofo, enteroquinase, tripsina itself). Ativa apenas contra ligações peptídicas de proteínas com grupos carboxilo doados por arginina e lisina.

Especificidade Excepcional

Das enzimas proteolíticas, tripsina é a mais restritiva: atividade protease restrita a cadeias laterais carregadas positivamente de lisina e arginina. Também hidrolisa ligações éster e amida de derivados sintéticos de lisina/arginina.

Considerações: Fontes, Atividades Adicionais, Inibidores/Ativadores

Anos 70: isolada de alce, baleia, foca-elefante, porcos, humanos, cação. Exibe atividades esterase (quebra ésteres) e amidase (catalisa reações). Inibida por: compostos organofosforados, inibidor natural (pâncreas), diisopropil fluorofosfato, feijão-lima, clara de ovo, soja. Íon prata também inibe. Ativação estimulada por íons lantânidos.