Colágeno compõe entre 25% e 35% do tecido proteico no corpo de mamíferos. Compõe tecidos conjuntivos, cabelo e outros tecidos corporais maiores. Colágeno é organizado em fibras, específicas para sua função.
Colágeno é dividido em subunidades chamadas tropocolágeno. Tropocolágeno é cadeia polipeptídica que forma tripla hélice ligada por pontes de hidrogênio.
Colágeno é composto predominantemente por aminoácidos. Contém altas concentrações de glicina e prolina, bem como hidroxiprolina e hidroxilisina. Vitamina C não é componente direto da cadeia de aminoácidos mas é necessária ao processo de construção do colágeno.
Existem 29 tipos identificados de fibras de colágeno. A maioria no corpo é tipo 1, 2, 3 ou 4. Tipo 1 em tecidos moles: pele, órgãos internos, tendões, ossos. Tipo 2 em cartilagem. Tipo 3 em membranas e tecidos reticulados. Tipo 4 em membranas basais celulares.
Formação in vivo ocorre dentro da célula. Três cadeias peptídicas formam-se ao longo do retículo endoplasmático rugoso nos ribossomos. Formação in vitro ocorre fora da célula. Colágeno formado em laboratório por processos manuais.
Colágeno é cadeia de cinco moléculas de tropocolágeno. Sua base de aminoácidos o torna fita proteica. Moléculas de tropocolágeno têm arranjo escalonado. Isso permite junção a fitas adjacentes, dando às fibras resistência adicional.