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Sobre a Catalase: Função, Estrutura e Importância Biológica

O que é a Catalase?

A catalase é uma enzima presente nas células de animais, plantas e bactérias aeróbias. Como todas as enzimas, é uma grande molécula orgânica sintetizada nas células para atuar como catalisadora em reações químicas específicas. Cada tipo de enzima desempenha uma função única, e a da catalase é converter um subproduto potencialmente prejudicial em elementos utilizáveis pela célula.

Função

A catalase, como a maioria das enzimas, é uma proteína. Encontra-se nos peroxissomos, organelas delimitadas por membrana no interior das células. A sua função biológica crucial é catalisar a decomposição do peróxido de hidrogênio — uma substância tóxica para os organismos — em água e oxigênio molecular, ambos inofensivos e úteis para o metabolismo celular.

Estrutura

A catalase apresenta uma estrutura em forma de haltere, composta por quatro cadeias polipeptídicas, cada uma contendo mais de 500 aminoácidos. Possui também quatro grupos heme, formados por anéis de protoporfirina que contêm um único átomo de ferro. Estes anéis estão encaixados no interior das quatro cadeias polipeptídicas.

A Importância da Catalase

O peróxido de hidrogênio é um subproduto de muitas funções biológicas dos organismos. Todos os organismos aeróbios utilizam oxigênio para a respiração. A redução do oxigênio em água é, por vezes, incompleta, podendo um elétron extra de um íon metálico ser transferido, formando peróxido. Contudo, a maior parte do peróxido de hidrogênio é gerada durante a produção de ATP nas mitocôndrias.

Embora o peróxido seja tóxico para as células vivas, a reação que o decompõe novamente em água e oxigênio ocorre de forma rápida e eficiente. A catalase é conhecida como uma das enzimas mais eficientes, com um número de turnover próximo a 200.000 eventos por segundo por subunidade. Sem a catalase para acelerar a reação, o peróxido de hidrogênio acumular-se-ia, danificando as células.

Fatores que Afetam a Atividade da Catalase

A catalase e a sua taxa de atividade são influenciadas por diversos fatores, incluindo temperatura, pH, concentração de sal, quantidade de substrato e a presença de inibidores ou ativadores.

• Temperatura: Factor crítico em todas as reações bioquímicas. Temperaturas elevadas causam desnaturação enzimática, alterando a conformação da proteína e diminuindo a eficiência de ligação do substrato. Até atingir a temperatura máxima (que varia consoante o tipo de catalase), a velocidade de reação aumenta com a temperatura.
• pH: A medida de acidez ou concentração de iões de hidrogênio, numa escala de 0 a 14. Em soluções ácidas (pH < 7), a enzima pode ganhar um ião de hidrogênio; em soluções básicas (pH > 7), pode perdê-lo. Ambos os extremos reduzem a velocidade da reação ao alterar as ligações químicas da catalase.
• Inibidores: Existem dois tipos: inibidores não competitivos (ligam-se fora do sítio ativo) e competitivos (ligam-se ao sítio ativo). O sulfato de cobre é um inibidor não competitivo conhecido da catalase, e o cianeto é também um inibidor.
• Concentração de substrato: Em geral, o aumento de peróxido de hidrogênio acelera a reação. No entanto, as reações enzimáticas seguem a equação de Michaelis-Menten, atingindo um ponto de saturação onde a adição de mais substrato deixa de ter efeito.

Outras Aplicações da Catalase

Por estar presente em praticamente todos os organismos vivos, a catalase é uma das enzimas mais estudadas. Isso levou os cientistas a descobrir outras funções para esta enzima eficiente:

• É utilizada no interior de embalagens alimentares para prevenir a oxidação e ajudar a conservar os alimentos.
• É empregada no processo de esterilização a frio, usado para conservar leite e queijo através de tratamento com peróxido de hidrogênio. A catalase remove quaisquer vestígios remanescentes de peróxido de hidrogênio.