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Atividade da Protease de Bacillus sp.: Espécies P7, anthracis, subtilis, SSR1

Todos organismos produzem proteases, enzimas que digerem proteínas usando moléculas de água para quebrar ligações entre aminoácidos (hidrólise). Proteases são importantes para proteger células/organismos de patógenos invasores e para degradação de proteínas para energia. Como descoberta de novas espécies de Bacillus ainda está em andamento, a ação da maioria das proteases ainda não foi elucidada.

Bacillus P7

Protease derivada da espécie Bacillus P7 digere caseína, proteína encontrada no leite ovino (ovelha). Estudo de maio de 2011 no Journal of the Science of Food and Agriculture investigou efeitos antioxidantes e antimicrobianos de proteínas parciais de caseína após proteólise por P7. Proteína parcial de caseinato ovino inibiu crescimento de várias espécies bacterianas. Autores relataram que a proteína parcial mostrou atividade antioxidante.

Bacillus anthracis

Agente causador do antraz, doença letal para humanos e animais. Proteases de B. anthracis acredita-se terem papéis importantes na progressão do antraz; nenhuma dessas enzimas supostas foi totalmente descrita. Estudo de maio de 2011 no BMC Biochemistry identificou novas proteases derivadas de B. anthracis. Autores identificaram as proteases modificando geneticamente Escherichia coli para produção em massa da enzima. Conseguiu expressar proteases do antraz em E. coli e purificar as enzimas para descobrir composição química. Atividades biológicas ainda não descritas.

Bacillus subtilis

Identificação de proteases e funções tentada no final dos anos 1960. Em 1973, Journal of Molecular Biology publicou artigo descrevendo propriedades de protease isolada de B. subtilis, bactéria comum do solo. Autores encontraram que a protease pode existir dentro ou fora do organismo, devido a mutação única ativada por temperatura. Protease envolve clivagem de enzima que une aminoácidos na produção de RNA, a RNA polimerase. Molécula de polimerase responsável pela formação de esporos (formas reprodutivas) ativada por temperatura.

Bacillus SSR1

Protease que cliva proteína em resíduo de aminoácido serina foi isolada de nova espécie Bacillus chamada SSR1. Artigo de março de 2001 no Process Biochemistry descreveu propriedades da enzima. Autores afirmam que é proteína única (monômero), mais ativa em pH 8–11 (ambientes alcalinos). Enzima mais ativa na presença de íons metálicos (átomos carregados) como ferro, cálcio, sódio. Além de preferência por cortar em serina, pouco mais se sabe sobre a molécula.