Actividade da Protease de Bacillus sp

Todos os organismos produzem proteases , que são enzimas que digerem as proteínas por meio de moléculas de água para quebrar as ligações entre os aminoácidos em um processo chamado de hidrólise . As proteases são importantes para proteger as células e organismos de patógenos invasores e pela quebra de moléculas de proteína para a energia. Desde a descoberta de novas espécies de Bacillus ainda está em curso no momento desta publicação , as ações da maioria das proteases ainda precisam ser esclarecidos. Bacillus P7

A protease derivada de Bacillus espécies P7 digere a proteína, chamada caseína, que é encontrado em ovinos, ou ovelha , leite. Um estudo publicado em maio de 2011 da "Revista da Ciência da Alimentação e Agricultura " investigou os efeitos antioxidantes e antimicrobianas de proteínas de caseína parciais após proteólise P7 , ou divisão da proteína. O estudo concluiu que o caseinato de ovinos parcial inibiu o crescimento de várias espécies bacterianas . Além disso, os autores relataram que a proteína parcial apresentaram atividades antioxidantes.
Bacillus anthrasis

Bacillus anthrasis é o agente causador do antraz , uma doença letal que afeta seres humanos e animais . As proteases de B. anthrasis Acredita-se que têm um papel importante na progressão do antrax , no entanto , nenhuma destas enzimas supostamente ainda não foram completamente descritos. Um estudo realizado em maio de 2011 da " BMC Bioquímica " novas proteases identificados derivados do B. anthrasis . Os autores foram capazes de identificar as proteases por modificação genética de outras espécies bacterianas , de Escherichia coli , de modo que pudessem produzir em massa a enzima . Os pesquisadores tiveram sucesso em expressar as proteases de antraz em E. coli e foram capazes de purificar as enzimas para descobrir suas composições químicas. No entanto, suas atividades biológicas estão ainda a ser descrito .
Bacillus subtilis

A identificação de proteases e suas funções foram tentadas pela primeira vez no final dos anos 1960 . Em 1973 , o " Journal of Molecular Biology " publicado um artigo que descreve as propriedades de um protease isolada a partir de Bacillus subtilis , bactérias comuns do solo . Os autores descobriram que a protease a partir da espécie pode existir dentro ou fora do organismo , devido a uma mutação simples activado pela temperatura . O papel foi em seguida, que a protease está envolvido na clivagem de uma enzima que une os aminoácidos na produção de ARN , chamados RNA polimerase . A molécula de polimerase é responsável pela formação activado por temperatura de esporos , as formas de reprodução das bactérias .
Bacillus SSR1

Uma protease que cliva uma molécula de proteína numa resíduo de ácido amino serina foi isolado a partir de uma espécie de Bacillus recentemente descobertos nomeados SSR1 . Um artigo publicado na edição de "Processo de Bioquímica " Março de 2001, descreveu as propriedades da enzima . Os autores afirmaram que é uma única proteína , ou de monómeros , e mais activo a um pH de 8 a 11 , ou em ambientes alcalinos . Os investigadores também descobriu que a enzima é mais activo na presença de iões metálicos, ou átomos com carga , tais como ferro , cálcio e sódio . Para além das suas preferências para o corte de uma proteína em um resíduo de serina , pouco mais se sabe sobre a molécula.