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Hemoglobina: Estrutura Molecular, Transporte de Oxigênio e Relevância Clínica

Hemoglobina (Hb) é uma proteína tetramérica heme nos eritrócitos que transporta O₂ dos pulmões para os tecidos e facilita o retorno de CO₂/H⁺.

Arquitetura Molecular

• Cadeias de globina: 2 α (141 aa) + 2 β (146 aa) no HbA adulto (α₂β₂). HbF fetal = α₂γ₂.
• Dobra de globina: 7–8 hélices α (A–H) formando um bolso hidrofóbico.
• Grupo heme: Protoporfirina IX + Fe²⁺ (ferroso) no centro. Fe²⁺ liga O₂ reversivelmente.
• 4 hemes/tetrâmero → 4 moléculas de O₂ por Hb.

Ligação Cooperativa e Alosteria

• Curva de dissociação de O₂ sigmoidal: Ligação do 1º O₂ aumenta a afinidade por O₂ subsequente (transição T → R).
• P₅₀: Pressão parcial a 50% de saturação (~26 mmHg para HbA).
• Efetores alostéricos (desvio à direita = menor afinidade):
  • H⁺ (efeito Bohr), CO₂, 2,3-BPG, temperatura, Cl⁻
• Desvio à esquerda (maior afinidade): HbF, baixo 2,3-BPG, alcalose, CO (carboxihemoglobina).

Significado Fisiológico

• Carregamento eficiente de O₂ nos pulmões (alto pO₂, alto pH) → descarga nos tecidos (baixo pO₂, baixo pH, alto CO₂/2,3-BPG).
• Transporte de CO₂: 70% como HCO₃⁻ (anhidrase carbônica), 23% como carbamino-Hb, 7% dissolvido.
• Tampão: resíduos de His (β146) ligam H⁺.

Variantes e Distúrbios Clínicos

• HbS (falciforme): β6 Glu→Val → polimerização na desoxigenação.
• HbC: β6 Glu→Lys → hemólise leve.
• Talassemias: Síntese reduzida de cadeias α/β → desequilíbrio, precipitação.
• Metahemoglobinemia: Fe³⁺ (férrico) → não pode ligar O₂.
• Hbs de alta afinidade: Policitemia; baixa afinidade → cianose.

Diagnósticos

• Hemograma + índices (VCM, HCM, CHCM), contagem de reticulócitos
• Eletroforese de Hb / HPLC (quantificação de variantes)
• Curva de dissociação de O₂ (P₅₀), nível de metaHb

A alosteria elegante da hemoglobina permite a entrega precisa de O₂ correspondente à demanda metabólica.