Hemoglobina e Transporte de Oxigênio: Mecanismo, Cooperatividade e Regulação Alostérica

A hemoglobina (Hb) é uma proteína tetramérica (α₂β₂) nos eritrócitos que transporta O₂ dos pulmões para os tecidos.

Estrutura–Função

• Cada subunidade: cadeia de globina + heme (protoporfirina IX + Fe²⁺).
• Fe²⁺ liga O₂ reversivelmente; 4 O₂ por tetrâmero de Hb.

Ligação Cooperativa (Curva Sigmóide)

• Estado T (tenso): baixa afinidade.
• Estado R (relaxado): alta afinidade.
• Ligação do 1º O₂ facilita ligações subsequentes → carregamento eficiente nos pulmões (alta pO₂), descarregamento nos tecidos (baixa pO₂).

Reguladores Alostéricos (Desvio à Direita = Menor Afinidade = Descarregamento Aprimorado)

• ↓ pH (Efeito Bohr): CO₂/H⁺ estabilizam o estado T.
• ↑ pCO₂: Formação de carbamato nos N-terminais.
• ↑ Temperatura: Tecidos metabolicamente ativos.
• ↑ 2,3-BPG: Liga à cavidade central; elevado em anemia, hipoxia, gravidez.

Correlatos Clínicos

• Desvio à esquerda (alta afinidade): HbF, metahemoglobinemia, envenenamento por CO, alcalose → hipoxia tecidual.
• Desvio à direita (baixa afinidade): Acidose, febre, alto 2,3-BPG → descarregamento mais fácil, mas carregamento prejudicado.
• Oximetria de pulso: Mede SpO₂ (saturação funcional); enganado por COHb, MetaHb.