Pepsin Enzyme Facts

Em 1836, o cientista Theodor Schwann descobriu que uma substância específica nos sucos gástricos poderia quebrar a clara de ovo. De acordo com um artigo de 2012 em "Annals of Gastroenterology", o isolamento desta substância surgiu da descoberta do ácido clorídrico, outro constituinte importante dos sucos gástricos. Schwann nomeou sua descoberta "pepsina", que acabou por ser uma enzima que decompõe as proteínas na comida.

A pepsina é produzida inicialmente como seu pepsinogênio precursor inativo. Essa molécula é produzida pelas células principais do corpo do estômago, embora algumas também sejam produzidas nas células do muco das glândulas do estômago. No momento da refeição, uma variedade de estímulos leva ao aumento da liberação de pepsinogênio dessas células, o que traz o precursor em contato com o ácido clorídrico no estômago.

Ativação

A exposição ao ácido do estômago desencadeia pepsinogênio para alterar a sua arranjo tridimensional, conhecido como sua conformação, que por sua vez permite que a enzima corte ou se decomponha para se tornar a forma ativa da pepsina. Além de requerer ácido para ativar, a pepsina precisa de um ambiente ácido de menos de 5 para funcionar, já que sua atividade enzimática é praticamente inexistente em ambientes menos ácidos. De acordo com o artigo "Annals of Gastroenterology" de 2012, apesar do potencial da pepsina também atacar as proteínas das células do estômago se a camada protetora de muco do revestimento do estômago estiver danificada, os cientistas não identificaram um papel específico para a pepsina no desenvolvimento de úlceras estomacais.

Função

A comida é composta de quantidades variadas de proteínas, gorduras ou carboidratos, e a enzima pepsina tem como alvo a porção protéica de uma refeição. Tem uma função proteolítica, o que significa que fatia grandes proteínas em polipeptídeos menores em preparação para absorção nos intestinos. As proteínas são compostas de longas cadeias de aminoácidos mantidos juntos por ligações peptídicas, e a pepsina corta proteínas em certos aminoácidos, como o ácido glutâmico, a leucina ou o ácido aspártico. Mais tarde, durante a digestão, esses fragmentos polipeptídicos serão posteriormente degradados por enzimas adicionais, como endopeptidases e exopeptidases, para que possam facilmente cruzar a parede intestinal para o corpo. A preferência da Pepsina por certos aminoácidos, no entanto, significa que algumas proteínas que entram no estômago escapam à clivagem pela pepsina. A persistência dessas proteínas ininterruptas pode levar à doença em certas pessoas. Isso é exemplificado pela doença celíaca, na qual proteínas inteiras de glúten do trigo entram nos intestinos e desencadeiam a inflamação.

Regulação da secreção

A produção e liberação de pepsinogênio são reguladas em parte pelo sistema nervoso e também pelos hormônios endócrinos. e a quantidade de ácido no estômago. Pessoas com condições médicas que reduzem a secreção de ácido no estômago, como a acloridria auto-imune, têm um nível reduzido de pepsina e são menos capazes de digerir as proteínas eficientemente. Redução significativa no ácido do estômago também pode ocorrer com a infecção do estômago pelo Helicobacter pylori, após certas cirurgias gástricas ou como resultado de medicamentos como inibidores da bomba de prótons.