Ambas são enzimas proteolíticas essenciais para a digestão de proteínas, mas atuam em compartimentos diferentes com propriedades distintas.
| Propriedade | Pepsina | Tripsina |
|---|---|---|
| Fonte | Células principais gástricas (estômago) | Células cinares pancreáticas (pâncreas) |
| Ativação | Autoativação em pH baixo; também por pepsina ativa | Enteropeptidase (enterocinase) no duodeno |
| pH ótimo | 1,5–2,5 (altamente ácido) | 7,5–8,5 (alcalino) |
| Estabilidade de pH | Desnaturada acima de pH 6 | Estável em alcalino; inativada por ácido |
| Especificidade | Ampla: hidrofóbico/aromático (Phe, Trp, Tyr, Leu) | Específica: C-terminal a Lis, Arg |
| Inibidores | Pepstatina, pH alto | Inibidor de tripsina de soja, aprotinina, PMSF |
| Papel fisiológico | Inicia desnaturação/digestão de proteínas | Protease digestiva principal; ativa outros zimogênios |
| Relevância clínica | Pepsina no refluxo → dano laríngeo (LPR) | Pancreatite (ativação prematura); fibrose cística |
O original afirmava "Ambas têm pH ótimo ácido" e "Ambas são proteases serina" – ambos estão incorretos. Pepsina é aspártica, pH ótimo 1,5–2. Tripsina é serina, pH ótimo 8,0.
Bioquímica precisa importa para entender fisiologia digestiva, doença pancreática e patologia do refluxo.