Hemo na Hemoglobina: Estrutura, Ligação ao Oxigênio e Transporte Cooperativo

Estrutura do Hemo

Um anel de porfirina com um íon de ferro ferroso (Fe²⁺) central coordenado por quatro nitrogênios de pirrol. Uma histidina proximal (His F8) se liga ao 5º sítio de coordenação. O 6º sítio liga O₂ reversivelmente.

Ligação ao Oxigênio e Mudança Conformacional

• A ligação de O₂ oxida Fe²⁺ para Fe³⁺ (baixo-spin), puxando o ferro para o plano da porfirina.
• Isso move a histidina proximal, desencadeando uma transição quaternária T (tensa) → R (relaxada) no tetrâmero de hemoglobina.
• O estado R tem maior afinidade por O₂ — cooperatividade positiva.

Significância Fisiológica

• Nos pulmões (alta pO₂): A hemoglobina carrega O₂ cooperativamente, atingindo saturação quase total.
• Nos tecidos (baixa pO₂): O O₂ se desprende eficientemente devido à menor afinidade.
• Efeito Bohr: H⁺ e CO₂ (altos nos tecidos) estabilizam o estado T, aumentando a liberação de O₂.

Este elegante mecanismo alostérico garante a entrega eficiente de O₂ dos pulmões para os tecidos metabólicos.