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Estrutura da Hemoglobina A (HbA): Sequências de Aminoácidos das Globinas Alfa e Beta
A hemoglobina adulta (HbA, α₂β₂) é um tetramero composto por duas cadeias de globina alfa e duas de globina beta, cada uma ligando um grupo hemo. As sequências primárias (UniProt P69905 para α, P68871 para β) são:
Cadeia Alfa (141 Aminoácidos)
VLSPADKTNVKAAWGKVGAHAGEYGAEALERMFLSFPTTKTYFPHFDLSHGSAQVKGHGKKVADALTNAVAHVDDMPNALSALSDLHAHKLRVDPVNFKLLSHCLLVTLAAHLPAEFTPAVHASLDKFLASVSTVLTSKYR
Cadeia Beta (146 Aminoácidos)
VHLTPEEKSAVTALWGKVNVDEVGGEALGRLLVVYPWTQRFFESFGDLSTPDAVMGNPKVKAHGKKVLGAFSDGLAHLDNLKGTFATLSELHCDKLHVDPENFRLLGNVLVCVLAHHFGKEFTPPVQAAYQKVVAGVANALAHKYH
Significado Estrutural e Funcional
- Ambas as cadeias se dobram na dobra globínica clássica (8 hélices A–H) formando bolsos de hemo.
- Interfaces α₁β₁ e α₂β₂ (alta afinidade) e α₁β₂/α₂β₁ (menor afinidade) mediam a cooperação na ligação de O₂.
- Resíduos chave: His proximal (F8) liga Fe²⁺; His distal (E7) estabiliza O₂ ligado.
- Mutações causam hemoglobinopatias (ex., HbS β6 Glu→Val; HbC β6 Glu→Lys; talassemias).
A conservação da sequência entre mamíferos ressalta o papel essencial da hemoglobina no transporte de oxigênio.