Estrutura da Hemoglobina: Cadeias Globina, Grupos Heme e Ligação Cooperativa de Oxigênio

Cadeias Globina

A hemoglobina adulta (HbA) é um tetrâmero: duas cadeias α-globina e duas cadeias β-globina. Cada cadeia se dobra em uma estrutura globular compacta com um bolso heme.

Grupos Prostéticos Heme

Cada cadeia globina se liga a um heme — um anel de porfirina contendo ferro. O ferro ferrosos (Fe²⁺) coordena quatro nitrogênios de porfirina e uma histidina proximal; o sexto sítio de coordenação se liga reversivelmente ao O₂.

Ligação Cooperativa

A ligação de O₂ a um heme aumenta a afinidade dos três restantes (cooperatividade positiva). Esta curva de ligação sigmoidal permite carregamento eficiente nos pulmões (alta PO₂) e descarga nos tecidos (baixa PO₂).

Moduladores Alostéricos

• CO₂ & H⁺ (Efeito Bohr): Menor afinidade → liberação aprimorada de O₂ em tecidos metabolicamente ativos.
• 2,3-BPG: Liga-se à desoxihemoglobina, estabilizando o estado T, reduzindo afinidade.
• Cl⁻: Modula a afinidade fisiologicamente.

Esta regulação requintada combina a entrega de oxigênio à demanda tecidual.