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Hemoglobina: O Pigmento Vermelho Vital nos Glóbulos Vermelhos - Estrutura e Função

Hemoglobina (Hb) é uma proteína metalo tetramérica que transporta O₂ e CO₂ no sangue de vertebrados.

Estrutura

• Cadeias de globina: 4 subunidades – 2α (141 aa) + 2β (146 aa) em HbA adulto (α₂β₂). HbF fetal = α₂γ₂.
• Grupos heme: 4 por tetrâmero. Cada um = anel de protoporfirina IX + Fe²⁺ (ferroso) central.
• Coordenação do ferro: 4 nitrogênios de pirrol + histidina proximal (F8) + O₂ (6º sítio, reversível).

Ligação ao Oxigênio – Alosteria Cooperativa

• T-estado (tenso): Baixa afinidade (desoxiHb).
• R-estado (relaxado): Alta afinidade (oxiHb).
• Ligação do primeiro O₂ facilita ligações subsequentes → curva de dissociação sigmoidal.
• P₅₀: ~26 mmHg (pressão parcial a 50% de saturação).

Moduladores Principais (Efeito de Bohr e Mais)

Fator	Efeito na Afinidade por O₂	Papel Fisiológico
↑ H⁺ (↓ pH)	↓ (Desvio à direita)	Aumenta liberação de O₂ em tecidos ácidos (exercício, CO₂)
↑ CO₂	↓ (Formação de carbamino)	Mesmo
↑ 2,3-BPG	↓ (Estabiliza T-estado)	Adaptação à altitude, anemia; HbF tem baixa afinidade por BPG → maior afinidade por O₂
↑ Temperatura	↓	Exercício → liberação de O₂
CO	↑↑ (afinidade 200–250x)	Envenenamento por CO: desvio à esquerda + capacidade reduzida

Variantes e Distúrbios

• Anemia falciforme (HbS): β6 Glu→Val → polimerização quando desoxigenada.
• Talassemias: Síntese reduzida de cadeias α ou β.
• Metahemoglobinemia: Fe³⁺ (férrico) – não pode ligar O₂.

Medição Clínica

Hemograma: concentração de Hb (g/dL). Oximetria de pulso: SpO₂ (saturação funcional). Co-oximetria: desohemoglobinas (COHb, MetHb).