Hemoglobina (Hb): Estrutura, Função e Significado Clínico

Hemoglobina (Hb) é a metaloproteína transportadora de oxigênio contendo ferro nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) de vertebrados. É o motor molecular da respiração.

Estrutura Molecular

• Tetrâmero: 4 cadeias de globina (2α + 2β em adultos = HbA, ~97%; 2α + 2δ = HbA2, ~2.5%; 2α + 2γ no feto = HbF).
• Grupo Heme: Cada cadeia liga um heme (anel de protoporfirina IX + ferro ferroso, Fe²⁺).
• Capacidade de O₂: Cada molécula de Hb liga 4 moléculas de O₂ de forma cooperativa (curva de dissociação sigmóide).

Principais Funções Fisiológicas

1. Transporte de O₂: Pulmões (alto pO₂ → alta saturação) → Tecidos (baixo pO₂ → liberação). A ligação cooperativa permite carregamento/descarga eficiente.
2. Transporte de CO₂: ~20% como carbamato nos N-terminais das cadeias de globina (Hb + CO₂ ⇌ Hb-CO₂).
3. Buffering (Efeito Bohr): Resíduos de histidina bufferam H⁺; ligação de H⁺ promove liberação de O₂ (↓ pH → ↓ afinidade Hb-O₂).
4. Transporte / Sinalização de NO: S-nitrosotiol no Cysβ93 → vasodilatação, vasodilatação hipóxica.

Principais Medições Clínicas

• Concentração de Hb (g/dL): Masculino 13.5–17.5; Feminino 12.0–15.5 (varia por laboratório/altitude).
• HbA1c (Hemoglobina Glicada): Reflete a glicemia média de 3 meses; padrão diagnóstico e de monitoramento para diabetes.
• Eletroforese de Hb / HPLC: Detecta variantes (HbS falciforme, HbC, HbE) e talassemias (deficiência de cadeia α/β de globina).

Principais Distúrbios

A hemoglobina é a pedra angular do transporte de gases respiratórios e um biomarcador clínico crítico para capacidade de transporte de oxigênio, controle glicêmico e doença genética.